<p>Inhibitor kompetitif dan non-kompetitif adalah dua jenis molekul yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim.</p><p><strong>1. Inhibitor Kompetitif:</strong></p><ul><li>Penjelasan: Inhibitor kompetitif bersaing dengan substrat untuk mengikat situs aktif enzim. Molekul ini memiliki struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat mengikat situs aktif enzim dan menghambat substrat dari mengikatnya.</li><li>Efek pada Enzim: Meningkatkan konsentrasi substrat dapat mengatasi efek inhibitor ini. Dengan kata lain, efek inhibitor kompetitif dapat dikurangi dengan meningkatkan jumlah substrat.</li><li>Contoh: Obat-obatan seperti metanol (pada kasus keracunan metanol) yang dapat bersaing dengan etanol untuk mengikat enzim alkohol dehidrogenase.</li></ul><p><strong>2. Inhibitor Non-Kompetitif:</strong></p><ul><li>Penjelasan: Inhibitor non-kompetitif mengikat enzim di tempat lain selain situs aktif, yaitu pada situs allosterik. Pengikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga situs aktifnya tidak dapat mengikat substrat dengan efektif.</li><li>Efek pada Enzim: Pengikatan inhibitor non-kompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Inhibitor ini mengurangi efisiensi enzim tanpa mempengaruhi afinitas enzim terhadap substrat.</li><li>Contoh: Obat-obatan seperti antibiotik tetracycline yang menghambat sintesis protein dengan mengikat ribosom, bukan dengan bersaing langsung dengan substrat.</li></ul><p>Kedua jenis inhibitor ini mempengaruhi laju reaksi enzimatik dengan cara yang berbeda dan memiliki aplikasi yang berbeda dalam pengembangan obat dan studi biokimia.</p>